8828彩票

热门标签:8828彩票 写作发表 工程师论文 8828彩票注册网址
当前位置: 8828彩票注册网址 > 工程师论文 > 食品加工中控制赖丙氨酸产生的方法研究

食品加工中控制赖丙氨酸产生的方法研究

时间:2018-08-10 14:06作者:乐枫
本文导读:这是一篇关于食品加工中控制赖丙氨酸产生的方法研究的文章,食品加工中有害物质的产生与控制对食品安全研究具有重要价值。富含蛋白质的食品在加工过程中易受到温度、pH值、形态、灭菌方式等的影响, 产生赖丙氨酸。
  摘要:食品加工中有害物质的产生与控制对食品安全研究具有重要价值。富含蛋白质的食品在加工过程中易受到温度、pH值、形态、灭菌方式等的影响, 产生赖丙氨酸, 介绍了赖丙氨酸的性质、危害、产生条件, 提出了食品加工中控制赖丙氨酸产生的方法, 并对赖丙氨酸的研究趋势做出了展望。
 
  关键词:食品加工; 赖丙氨酸; 产生; 控制;
食品加工
 
  赖丙氨酸 (lysinoalanine, 简称LAL) LAL作为一个新物质被发现于1964年, 由Bohak[1]在经碱 (pH 13) 处理后的牛胰脏核糖核酸酶A (RNase A) 中发现。Ziegler[2]同年宣布于经碱处理后的羊毛中发现了LAL;Patchornik等[3]在经碱处理的DNP-RNase A里也发现了LAL。随后, Bohak和Ziegler共同将此物质命名为赖丙氨酸。
 
  从LAL被发现的50多年来, 国外学者对LAL展开了深入的研究, 主要从理化性质、检测分析方法、形成机理、卫生安全性、可能的危害和抑制方法等方面着手, 并取得一定的研究成果。现有的研究表明:富含蛋白的食品, 如蛋清[4]、皮蛋[5,6]、婴幼儿配方奶粉[7]、水稻分离蛋白[8]、小麦[9]、肉类、大豆、巴氏灭菌乳、面条[10]等, 在经碱加工处理或挤压蒸煮时极易产生LAL, 与此同时往往伴随着食品中必需氨基酸含量的下降及外消旋化, 导致食品不易消化、营养价值降低, 甚至可能促使机体肾细胞病变[11-16]。另外, 为保障婴儿健康, LAL已开始成为婴儿配方食品的一个质量检测标准[17,18]。因此, 对食品加工中赖丙氨酸的产生和控制进行探究显得十分必要。
 
  1 赖丙氨酸的性质及危害
 
  1.1 性质
 
  赖丙氨酸 (LAL) , 化学名为Nε- (D, L-2-氨基-2-羧乙基) -D, L-赖氨酸, 结构式见图1。因为LAL的空间结构上包含2个光学运动中心, 故一共存在4种旋光异构体, 即LL-型, LD-型, DL-型, DD-型 (两字符分别代表赖氨酸和丙氨酸部分的异构体) , 且前两种类型的LAL形成条件比较温和、所需时间短, 因此在食品加工过程中比较常见[19]。
 
  图1 LAL的结构式Fig.1The struction of LAL
 
  
 
  LAL为盐酸盐的游离形式, 可显示分解的融点, 分别为LD-L·HCl, 156℃;LDL·2HCl, 176~178℃;LD·2HCl与DL·2HCl, 192~193℃;LL·2HCl与DD·2HCl, 174~175℃。在以钠光灯为光源检测的条件下, LL-LAL和LD-LAL的旋光度分别为100.7°和-14.8°。LAL稳定性较差, 受热易发生分解, 于乙醇溶液中60℃, 10min条件下就有20%被酯化, 而水溶液在60℃时有部分LAL发生分解[20]。另外, LAL还具有较强的金属螯合性, 能螯合多种金属[21,22]。
 
  1.2 危害
 
  目前对LAL的研究显示:LAL有许多潜在性的危害, 主要表现在4个方面, 具体见表1。
 
  表1 LAL的危害Table 1The harmfulness of LAL 
 
 
  2 赖丙氨酸的产生条件
 
  蛋白质含量较高的食品, 在加工过程中若受温度、pH值处理将可能产生大量赖丙氨酸。
 
  2.1 加热
 
  加热是最古老的食品加工方法之一, 可用于延长货架期, 提升食品的香味、口感、外观和质地。它还能使部分致病微生物、毒素或酶失活。然而, 食物加热也常伴随着不良的后果, 例如, 营养物质的损失, 如维生素、必需氨基酸、不饱和脂肪酸和矿物质等。此外, 食品热处理也会产生诸多有害物质, 赖丙氨酸就是典型的一种[28,29]。
 
  尽管热处理产生LAL的机制还没有被完全弄清楚, 但目前的研究也有不少进展。Rombouts等[30]用高能量碰撞解离的串联质谱中的热处理对小麦醇溶蛋白和牛血清白蛋白羊毛硫氨酸 (LAN) 和赖丙氨酸 (LAL) 进行了检测, 该研究首次报道了热处理食品蛋白质不同前体物质 (胱氨酸、半胱氨酸、赖氨酸、丝氨酸、苏氨酸) 的各种脱氢氨基酸衍生基 (LAN, LAL, 3-甲基-LAN和3-甲基-LAL) 产生和交联的关系, 其最重要的发现是, 不仅在食物体内, 在各式链与链之间也可以形成LAL。这一结果将有助于探索所有特定食物蛋白质中脱氢氨基酸基团交联的确切位置, 包括脱氢丙氨酸和赖氨酸残基的交联。
 
  研究表明:分离乳清蛋白溶液在90℃下加热8h后, 检测到有高水平的LAL产生 (63 mg/100g蛋白质) , 而不对溶液进行热处理8h后, 检测到LAL的浓度仅为4.8mg/100g蛋白质[31]。在加热条件相同时 (148℃, 20s) , 随着加热次数的递增, 牛奶中LAL的量也逐渐增加[32]。另外, 在煮鸡蛋时, 也有21~68mg/100g蛋白质的LAL形成, 并伴随着交联反应而产生额外的危害[33]。由此可知, 食品加工中的加热处理与LAL的产生有着直接关系。
 
  2.2 碱处理
 
  碱处理在食品加工中的运用也比较广泛, 如碱泡发干货、碱蒸煮玉米、碱清洗食品加工设备, 更常见的则是在中国传统食品———皮蛋中的运用。碱处理产品可制成不同风味的各种食品, 以满足人们不同的要求, 如玉米加碱处理能使玉米中的结合型烟酸转变为游离型烟酸, 更易被机体吸收[34]。但加碱食品也常产生危害, 如降低食物中维生素以及蛋白质含量等。更重要的是, 大部分富含蛋白质的食品 (水稻、大豆、蛋、肉、奶等) 经碱处理后, 都检测到了LAL。
 
  水稻是蛋白质含量很高的植物性食物, 又是我国的传统主食, 研究水稻中LAL的产生显得意义重大。Hou等的研究证明:随着碱浓度从0.03mol/L (pH 12.45) 上升到0.15mol/L (pH 13.25) , 水稻分离蛋白 (RRPI) 的溶解度、乳化性和起泡特性先增加然后下降。当碱浓度大于0.03mol/L时, RRPI表面疏水性降低, 硫醇、二硫键、赖氨酸和胱氨酸的含量明显减少。经高效液相色谱法 (HPLC) 分析, 当粗蛋白溶液碱浓度从0.03 mol/L (pH 12.45) 增加到0.09mol/L (pH 13.05) , 直到0.15mol/L (pH 13.25) 时, LAL含量从276.08 mg/kg上升至15198.07mg/kg, 然后下降至1340.98 mg/kg并趋于稳定。这说明RRPI提取液碱浓度超过0.03 mol/L (pH 12.45) 时, 可能会导致严重的营养或安全问题, 而强碱浓度也会破坏一部分LAL。
 
  Zhao等[35]用碱处理鸡蛋, 并研究了过程中LAL的形成情况, 结果显示:碱处理条件下, L-半胱氨酸、L-丝氨酸、L-胱氨酸以及L-赖氨酸这4种游离的氨基酸会相互反应并导致形成LAL, 它们是碱处理加工过程中LAL形成的前体氨基酸。而在卵清蛋白中LAL的生成量约占蛋清中LAL总生成量的50.51%~58.68%。因此, 在碱处理过程中, 卵清蛋白中形成的LAL是蛋清中LAL的主要来源。
 
  皮蛋是我国传统的美食, 其加工处理中需要用到大量的碱, 所以皮蛋成为国内外学者研究LAL的重点对象。在皮蛋腌制期间, 蛋清中LAL含量先是迅速增加, 然后缓慢增加, 而蛋黄中LAL含量则继续增加;在皮蛋老化期间, 蛋清和蛋黄中的LAL水平均缓慢增加。皮蛋LAL含量在20~25℃没有显著差异, 腌制温度进一步升高时, 皮蛋LAL含量逐渐增加。随着腌制溶液中碱浓度的增加, 蛋清和蛋黄中的LAL含量呈先增加后略下降的总体趋势。而且采用KOH处理的皮蛋中LAL含量明显低于用NaOH处理的, 并排除了NaCl和KCl对皮蛋中LAL产生的影响[36]。随着重金属盐含量的增加, 皮蛋中LAL的含量先降低后增加, LAL的生成量CuSO4组明显低于ZnSO4组或PbO组。可见食品加工中LAL的产生和碱处理也有着直接关系。
 
  2.3 重金属盐
 
  Bosch等发现随着重金属盐含量的增加, 皮蛋中LAL的含量先降低后增加, LAL的生成量CuSO4组明显低于ZnSO4组或PbO组。可见食品加工中LAL的产生和重金属盐也有关系, 而且不是简单的一次线性关系。
 
  2.4 食品形态
 
  在对奶制品中LAL的产生进行研究时发现, 在奶粉样品中未检出LAL, 而在液体样品中却检出了LAL含量为86μg/g蛋白质。所以, 样品的形态也会影响LAL的产生。
 
  2.5 灭菌方式
 
  研究表明:对灌装乳进行灭菌加工时, 无论是传统灌装灭菌、高温瞬时灭菌或者超高温瞬时灭菌 (UHT) 均有大量LAL产生, 但是用喷雾干燥灭菌的蛋白质则不会产生LAL[37], 这说明灭菌方式也对LAL的产生有影响。
 
  因此, 富含蛋白质的食品在加工中产生LAL的途径及影响因素多种多样, 就目前的研究而言, 主要包括加热、碱处理、重金属盐、食品形态以及灭菌方式等, 但其机制还没有被完全弄清。
 
  3 食品加工中赖丙氨酸的控制
 
  综上可知, LAL的形成主要与加热和碱处理有关, 要控制食品加工中LAL的形成, 必须根据它的形成条件, 并结合不同食品的特质来抑制LAL的形成。可以从以下几个方面着手:
 
  热加工方面, 部分食物可以通过调整加热环境的pH值, 在很大程度上控制蛋白质交联的发生, 以达到减少LAL的目的。如当面筋在不同pH值缓冲液中被加热时, 在足够的酸性环境下 (pH 2.5~3.0) , 加热温度高达153℃、加热时间不超过15min情况下, 蛋白质交联大大减弱, 且没有观察到蛋白质降解, 也就是说蛋白质营养价值并未降低[38]。还可以在保证食物质量的基础之上, 缩短加热时间, 从而减少LAL的形成。
 
  碱处理方面, 在对食品进行碱处理时, 可以适当地降低环境的pH值, 减少游离氨基酸的生成, 没有电离的赖氨酸残基、赖氨酸和脱氢丙氨酸就无法发生交联反应, 从而抑制LAL产生。不同的蛋白质、氨基的解离常数不同, pH 8是蛋白质的解离初始点;pH为9时, 有约10%的氨基酸基团电离;在pH为12时, 蛋白质可完全电离。如在pH 8.0~8.5时对鳕鱼产品进行热加工, 即使在烹饪温度为162℃下加热30min也没有检测到LAL的产生[39]。所以降低pH值可以有效减少LAL在食品加工中的形成。
 
  其他方面, 由于LAL在食品加工中的产生还和气压、重金属盐、样品形态等多种因素相关, 所以还可以采用诸多其他方式控制LAL的产生。如目前有研究表明:可以在保证食品质量的前提下, 在生产过程中加入某些物质来抑制LAL, 由于LAL产生于脱氢丙氨酸的双键和赖氨酸的ε-氨基的反应, 但在美拉德反应过程中, 碳水化合物与蛋白质的共价键也可以消耗赖氨酸的ε-氨基, 所以ε-氨基反应位点的竞争很可能会抑制LAL的形成, 例如热处理后的分离乳清蛋白溶液中的LAL水平随着溶液中葡萄糖当量值的增加而降低, 因此, 可以考虑在加工过程中加入碳水化合物来控制LAL的量。另外, 可以用KOH代替NaOH来制作皮蛋, 或者在制作过程加入ZnSO4或PbO等重金属盐, 均能减少LAL的形成。最后, 还可以使用高压条件使蛋白质分子空间结构产生变化, 从而阻碍氨基酸之间的交联;可以将产品加工成粉末状, 或者减少产品的存放时间及货架期也能有效控制食品加工过程中LAL的产生[40]。
 
  4 展望
 
  综上所述, 国外对于LAL的研究正在逐步深入, 关于LAL的形成原理、形成条件、对实验动物的毒性、检测分析方法以及如何控制等已有了基本的了解。但是关于加热形成LAL的机制还没有完全清楚, 对于LAL的安全提取技术以及萃取过程中LAL形成和分解的机制还有待于研究。最重要的是关于LAL是否对人体有毒性, 有多大的毒性现亟待探讨。而国内关于LAL的深入研究还比较少, 今后应总结国外研究者的丰富成果, 进一步研究LAL是否有其他产生条件, 如何安全提取LAL, 对实验动物致毒的原理, 最后迁移至对人体安全性的研究, 为我国乃至国际LAL的研究者提供新的信息。
 
  参考文献
  [1]Bohak Z.N-epsilon- (dl-2-amino-2-carboxyethyl) -l-lysine, a new amino acid formed on alkaline treatment of proteins[J].Journal of Biological Chemistry, 1964, 239 (9) :2878.
  [2]Ziegler K.New cross-links in alkali-treated wool[J].Journal of Biological Chemistry, 1964, 239 (8) :2713-2714.
  [3]Patchornik A, Sokolovsky M.Chemical Interactions between lysine and deh-ydroalanine in modified bovine pancreatic ribonuclease[J].Cytometry, 2000, 42 (1) :27-34.
  [4]Chen Z, Li J, Tu Y, et al.Changes in gel characteristics of egg white under strong alkali treatment[J].Food Hydrocolloids.2015 (45) :1-8.
  [5]Chang H M, Tsai C F, Li C F.Inhibition of lysinoalanine formation in alkali-pickled duck egg (Pidan) [J].Food Research International, 1999, 32 (8) :559-563.
  [6]Chang H M, Tsai C F, Li C F.Changes of amino acid composition and lysinoalanine formation in alkali-pickled duck eggs[J].Journal of Agricultural&Food Chemistry, 1999, 47 (4) :1495-500.
  [7]Cattaneo S, Masotti F, Pellegrino L.Chemical modifications of casein occurring during industrial manufacturing of milk protein powders[J].European Food Research and Technology, 2012, 235 (2) :315-323.
  [8]Hou F, Ding W, Qu W, et al.Alkali solution extraction of rice residue protein isolates:influence of alkali concentration on protein functional, structural properties and lysinoalanine formation[J].Food Chemistry, 2017, 218:207-215.
  [9]Tsai C F, Li Chinfung, Chang Hungmin.Enantiomeric separation of dansyl-derivatized DL-amino acids byβ-cyclodextrin-modified micellar electrokinetic chromatography[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1998, 46 (3) :979-985.
  [10]董攀, 赵燕, 杨有仙, 等.食品加工过程中有害物质--赖丙氨酸研究进展[J].食品科学, 2011, 32 (15) :312-316.
  [11]Sarwar G G, Wu X C, Cockell K A.Impact of antinutritional factors in food proteins on the digestibility of protein and the bioavailability of amino acids and on protein quality[J].British Journal of Nutrition, 2012, 108 (S2) :315-332.
  [12]Friedman M.Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids[J].Chemistry&Biodiversity, 2010, 7 (6) :1491.
  [13]罗序英, 赵燕, 涂勇刚, 等.食品中有害物赖丙氨酸的检测方法综述[J].食品工业科技, 2014, 35 (5) :387-391.
  [14]Pellegrino L, Cattaneo S, Noni I D.Nutrition and health:effects of processing on protein quality of milk and milk products[J].Encyclopedia of Dairy Sciences, 2011:1067-1074.
  [15]Cattaneo S, Masotti F, Pellegrino L.Effects of overprocessing on heat damage of UHT milk[J].European Food Research&Technology, 2008, 226 (5) :1099-1106.
  [16]Arêas J A G, Rocha-Olivieri C M, Marques M R.Extrusion cooking:chemical and nutritional changes[M].Encyclopedia of Food and Health, Oxford:Academic Press, 2016:569-575.
  [17]Calabrese M G, Mamone G, Caira S, et al.Quantitation of lysinoalanine in dairy products by liquid chromatographymass spectrometry with selective ion monitoring[J].Food Chemistry, 2009, 116 (3) :799-805.
  [18]Dinkci N, Akalin A S, Unal G, et al.A quality characteristic in dairy products:lysinoalanine[C].Effost Conference, Food Factory Fort He Future Conference"Innovation in Attractive and Sustainable Food for Health", 2014.
  [19]Liardon R, Friedman M, Philippossian G.Racemization kinetics of free and protein-bound lysinoalanine (LAL) in strong acid media.Isomeric composition of bound LAL in processed proteins[J].Journal of Agricultural&Food Chemistry, 1991 (39) :531-537.
  [20]高寿清.赖丙氨酸的性质与毒性[J].食品与发酵工业, 1988 (1) :67-73.
  [21]Pearce K N, Friedman M.Binding of copper (II) and other metal ions by lysinoalanine and related compounds and its significance for food safety[J].Journal of Agricultural&Food Chemistry, 1988, 36 (4) :707-717.
  [22]郭兴凤, 薛园园.赖丙氨酸特性及检测[J].粮食与油脂, 2009 (5) :10-12.
  [23]Masotti F, Cattaneo S, Stuknyt M, et al.An analytical approach to reveal the addition of heat-denatured whey proteins in lab-scale cheese making[J].Food Control, 2016 (63) :28-33.
  [24]Gupta A J, Gruppen H, Maes D, et al.Factors causing compositional changes in soy protein hydrolysates and effects on cell culture functionality[J].Journal of Agricultural&Food Chemistry, 2013, 61 (45) :10613-10625.
  [25]Pearce K N, Friedman M.Binding of copper (II) and other metal ions by lysinoalanine and related compounds and its significance for food safety[J].Journal of Agricultural&Food Chemistry, 1988, 36 (4) :707-717.
  [26]Marmot M, Atinmo T, Byers T, et al.Food, nutrition, physical activity, and the prevention of cancer:aglobal perspective[R].Washington, DC:World Cancer Research Fund and American Institute for Cancer Research, 2007.
  [27]Abe K, Arai H, Homma S, et al.Peptide-bound lysinoalanine absorbed and transported to the kidney-observation in a feeding test with rats[J].Agricultural&Biological Chemistry, 1981, 45 (8) :1921-1923.
  [28]Lee K, Erbersdobler H F.Balance experiments on human volunteers withε-Fructoselysine (FL) and lysinoalanine (LAL) [M].Cambridge:Woodhead Publishing, 2005:358-363.
  [29]Mehta B M.Nutritional and toxicological aspects of the chemical changes of food components and nutrients during heating and cooking[M].Berlin Heidelberg:Springer, 2015.
  [30]Rombouts I, Lambrecht M A, Carpentier S C, et al.Identification of lanthionine and lysinoalanine in heat-treated wheat gliadin and bovine serum albumin using tandem mass spectrometry with higher-energy collisional dissociation[J].Amino Acids, 2016, 48 (4) :959-971.
  [31]Mulcahy E M, Mulvihill D M, O'Mahony J A.Physicochemical properties of whey protein conjugated with starch hydrolysis products of different dextrose equivalent values[J].International Dairy Journal, 2016 (53) :20-28.
  [32]Roux S, Courel M, Ait-Ameur L, et al.Kinetics of Maillard reactions in model infant formula during UHT treatment using a static batch ohmic heater[J].Dairy Science&Technology, 2009, 89 (3/4) :349-362.
  [33]Bosch L, Sanz M L, Montilla A, et al.Simultaneous analysis of lysine, Nepsilon-carboxy methyl lysine and lysinoalanine from proteins[J].Journal of Chromatography B:Analytical Technologies in the Biomedical&Life Sciences, 2007, 860 (1) :69-77.
  [34]谢军红, 刘亚伟, 刘洁, 等.以加碱浸泡蒸煮法为基础的玉米产品[J].食品工业, 2015 (3) :155-158.
  [35]Zhao Y, Luo X, Li J, et al.Formation of lysinoalanine in egg white under alkali treatment[J].Poult Sci, 2016, 95 (3) :372.
  [36]Zhao Y, Luo X, Li J, et al.Effect of basic alkali-pickling conditions on the production of lysinoalanine in preserved eggs[J].Poultry Science, 2015, 94 (9) :2272.
  [37]Piva G, Moschini M, Fiorentini L, et al.Effect of temperature, pressure and alkaline treatments on meat meal quality[J].Animal Feed Science and Technology, 2001, 89 (1/2) :59-68.
  [38]Langstraat T D, Jansens K J A, Delcour J A, et al.Controlling wheat gluten cross-linking for high temperature processing[J].Industrial Crops and Products.2015 (72) :119-124.
  [39]Miller R, Spinelli J, Babbitt J K.Effect of heat and alkali on lysinoalanine formation in fish muscle[J].Journal of Food Science, 2010 (48) :296-297.
  [40]Grewal M K, Chandrapala J, Donkor O, et al.Fourier transform infrared spectroscopy analysis of physicochemical changes in UHT milk during accelerated storage[J].International Dairy Journal, 2017 (66) :99-107.
 
联系我们
  • 写作QQ:
  • 发表QQ:
  • 服务电话:18930620780
  • 售后电话:18930493766
  • 邮箱:lunwen021@163.com
范文范例
网站地图 | 网站介绍 | 联系我们 | 服务承诺| 服务报价| 论文要求 | 期刊发表 | 服务流程